Funcion de la miosina

¿Dónde se encuentra la miosina en el sarcómero?

Parte de la estructura de la miosina II. Los átomos de la cadena pesada están coloreados en rosa (en el lado izquierdo); los átomos de las cadenas ligeras están coloreados en naranja y amarillo (también en el lado izquierdo).

Las miosinas (/ˈmaɪəsɪn, -oʊ-/[1][2]) son una superfamilia de proteínas motoras más conocidas por su papel en la contracción muscular y en una amplia gama de otros procesos de motilidad en eucariotas. Dependen del ATP y son responsables de la motilidad basada en la actina.

Aunque originalmente se pensaba que la miosina estaba restringida a las células musculares (de ahí myo-(s) + -in), no existe una única “miosina”, sino que se trata de una superfamilia muy amplia de genes cuyos productos proteicos comparten las propiedades básicas de unión a la actina, hidrólisis de ATP (actividad enzimática ATPasa) y transducción de fuerza. Prácticamente todas las células eucariotas contienen isoformas de miosina. Algunas isoformas tienen funciones especializadas en ciertos tipos de células (como el músculo), mientras que otras isoformas son ubicuas. La estructura y la función de la miosina se conservan globalmente entre las especies, hasta el punto de que la miosina II del músculo de conejo se unirá a la actina de una ameba[6].

Función de la actina

El presente estudio se realiza para comprender las funciones específicas de la miosina IIA y IIB en la regulación de los contactos focales y la formación de la red de actina, que son fundamentales para la extensión de los lamelipodios. El presente estudio ha revelado funciones distintas y opuestas de las proteínas motoras miosina IIA y IIB en la conducción de la extensión de los lamelipodios durante la propagación celular.

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Los ensayos cuantitativos de propagación celular para comparar las extensiones de las membranas celulares se llevaron a cabo como se ha descrito anteriormente [36]. Se utilizaron células HeLa-Clontech y COS-7 que expresaban transitoriamente GFP-miosina IIA o GFP-miosina IIB o GFP durante 36-48 horas para realizar ensayos de propagación. Se dejó que las células se extendieran durante 60 minutos en la incubadora y luego se detuvieron añadiendo directamente tampón de fijación, seguido de un lavado con solución salina tamponada con fosfato (PBS). Se recogieron imágenes de las células extendidas utilizando un microscopio de luz invertido. Para estudiar la eficacia de la adhesión celular, se recogieron las células cultivadas o expresadas transitoriamente (24-72 horas después de las transfecciones) utilizando un reactivo de disociación celular. Se sembró un número igual de células en placas de cultivo tisular recubiertas de fibronectina (20 µg/ml) en medio de crecimiento. Tras incubar a 37°C durante 60-70 minutos, se eliminó el medio de crecimiento y se lavaron las células con PBS. Las células se fijaron utilizando paraformaldehído (4%) como se ha descrito anteriormente [36]. Los núcleos de las células se tiñeron con 4′, 6-diamidino-2-fenilindol (DAPI) y se recogieron imágenes de las células adheridas utilizando el microscopio. Las células se contaron utilizando el programa ImageJ (NIH). Para estudiar la eficacia de la adhesión en presencia de inhibidores de la miosina II, las MDA-MB 231 recogidas en placas de cultivo de tejidos se incubaron con ML-7 (5 µM), blebbistatina (100 µM) e Y-27632 (5 µM) durante 10-15 minutos antes de sembrarlas en placas recubiertas de fibronectina.

Estructura y función de la miosina

Las miosinas son una gran superfamilia de proteínas que se encargan de la motilidad de diversos componentes en las células y de la motilidad de células, tejidos y órganos. Tras el descubrimiento de las principales proteínas motoras de los músculos estriados, las miosinas de clase II, se han identificado cada vez más subfamilias de miosinas en los animales. Todas las miosinas contienen un dominio motor, que en la mayoría de los casos es una ATPasa, y pueden hidrolizar un ATP para crear cambios conformacionales, lo que subraya la función motora de las miosinas. Sin embargo, no todos los motores de miosina poseen la actividad motora impulsada por la ATPasa, ejemplificada por la recientemente descubierta familia de miosinas-18, compuesta por la miosina-18A y la miosina-18B. Se ha descubierto que esta familia no convencional de miosina está asociada a múltiples procesos celulares y está implicada en una amplia gama de enfermedades, como el cáncer y las miopatías (Taft et al., 2014).

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En el año 2000, el primer miembro de la miosina-18, la miosina-18A, se identificó en las células del estroma de la médula ósea a través de una pantalla de visualización diferencial (Furusawa et al., 2000). MYO18A, el miembro fundador de las miosinas de clase XVIII, se denominó inicialmente MysPDZ (dominio PDZ que contiene miosina) (Furusawa et al., 2000) y posteriormente se rebautizó como miosina-18A debido al descubrimiento de otros genes estrechamente relacionados. El gen MYO18B se anotó en 2002 (Nishioka et al., 2002) y se descubrió que sólo estaba presente en vertebrados (Salamon et al., 2003). La miosina-18A se encontró en una gama mucho más amplia de animales, lo que implica que la miosina-18B podría derivar de la miosina-18A a través de un evento de duplicación durante la evolución (Salamon et al., 2003).

Cuál es la función de la miosina en el cuerpo humano

La miosina es una de las tres principales clases de proteínas motoras moleculares: miosina, dineína y quinesina. Como la más abundante de estas proteínas, la miosina desempeña un papel estructural y enzimático en la contracción muscular y la motilidad intracelular. La miosina se descubrió por primera vez en el músculo en el siglo XIX. [1] La miosina es una superfamilia de proteínas que se unen a la actina, hidrolizan el ATP y transducen la fuerza. Por ello, la mayoría se localiza en las células musculares. Se compone de dominios de cabeza, cuello y cola. El dominio de la cabeza se une a la actina y se desplaza a lo largo de ella. El cuello es un enlazador y une las cadenas ligeras que tienen una función reguladora. La cola interactúa con las moléculas de carga (CBD)m. Existen 18 clases de miosina.

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La miosina se encuentra en abundancia, por lo que se puede preparar en cantidades de un gramo. [9] Durante casi 30 años la cabeza de la miosina fue resistente a la cristalización, pero en 1993 los investigadores descubrieron un mecanismo para obtener cristales de calidad de rayos X. El proceso modificó la proteína por metilación reductora. Los datos de rayos X se utilizaron para determinar la estructura terciaria de la proteína. [9]

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