Diferencia entre coenzima y grupo prostetico

Los grupos prostéticos son compuestos inorgánicos

Las coenzimas son moléculas orgánicas que suelen estar poco unidas al sitio activo de una enzima, por ejemplo, el ATP. Por el contrario, las coenzimas que se asocian de forma transitoria a las moléculas enzimáticas se denominan cosubstratos, por ejemplo, el NAD+. Sin embargo, los grupos prostéticos son aquellos cofactores que se unen de forma permanente a las enzimas mediante enlaces covalentes, por ejemplo, el grupo prostético del hemo en los citocromos.

Los cofactores pueden clasificarse a grandes rasgos en iones metálicos y coenzimas (cofactor orgánico). Otras coenzimas se clasifican en cosubstratos y grupos prostéticos según el tipo de enlace con el que se asocian a la enzima.

Partiendo de la reacción mostrada en el recuadro 11-1 (el ataque de una amina al grupo carbonilo de una cetona), dibuje flechas curvas para representar la reacción catalizada por una base (cuando el grupo -B: está presente).

Dibuje un diagrama de estados de transición de (a) una reacción no enzimática y la correspondiente reacción catalizada por la enzima en la que (b) el S se une débilmente a la enzima y (c) el S se une muy fuertemente a la enzima. Compare ΔG‡ para cada caso. ¿Por qué no es ventajosa la unión estrecha de S?

Ejemplo de grupo prostético y coenzima

La distinción fundamental entre un grupo prostético y una coenzima es que un grupo prostético puede ser un metal o una pequeña molécula orgánica fuertemente unida a la estructura de la enzima mediante enlaces covalentes o no covalentes, mientras que una coenzima es una pequeña molécula orgánica unida a la enzima.

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El hemo de la proteína hemoglobina es un grupo prostético de un anillo heterocíclico de porfirina de un átomo de hierro; la función biológica del grupo es entregar oxígeno a los tejidos del cuerpo, con el ligando de las moléculas de gas que se unen al átomo de hierro del grupo de la proteína cambiando la estructura de la proteína por un grupo de aminoácidos de residuos de histidina alrededor de la molécula de hemo.

A diferencia de los cosubstratos, que están débilmente unidos, los grupos prostéticos están firmemente unidos a las proteínas y pueden incluso estar unidos por una conexión covalente. Los grupos prostéticos se encuentran con frecuencia en el sitio activo de las enzimas y desempeñan un papel crucial en su actividad.

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Grupo de prótesis de hemo

Las enzimas a veces necesitan socios, llamados coenzimas, para funcionar. Conozca otros dos aspectos de la función de las enzimas, como los cofactores y los grupos prostéticos, cada uno de los cuales tiene funciones diferentes e interactúa con las enzimas de forma distinta.

CofactoresEl primer tipo de socio de las enzimas es un grupo llamado cofactores, o moléculas que aumentan la velocidad de reacción o son necesarias para la función de las enzimas. Los cofactores no son proteínas, sino que ayudan a las proteínas, como las enzimas, aunque también pueden ayudar a las proteínas no enzimáticas. Algunos ejemplos de cofactores son los iones metálicos como el hierro y el zinc.

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CoenzimasUn tipo específico de cofactor, las coenzimas, son moléculas orgánicas que se unen a las enzimas y las ayudan a funcionar. La clave aquí es que son orgánicas. Orgánico” no significa que se encuentren en un pasillo especial de la tienda de comestibles. Las moléculas orgánicas son simplemente moléculas que contienen carbono. Tampoco hay que dejarse engañar por el nombre de “coenzimas”; las coenzimas no son realmente enzimas. Como sugiere el prefijo “co-“, funcionan con las enzimas. Muchas coenzimas se derivan de las vitaminas. Estas moléculas suelen situarse en el sitio activo de una enzima y ayudan a reconocer, atraer o repeler un sustrato o un producto. Recuerde que un sustrato es la molécula sobre la que una enzima cataliza una reacción. Las coenzimas también pueden transportar grupos químicos de una enzima a otra. Las coenzimas se unen a las enzimas, mientras que otro grupo de cofactores no lo hacen.

Es nad grupo protésico

Es un componente de una proteína conjugada que se requiere para la actividad biológica de la proteína[1] El grupo prostético puede ser orgánico (como una vitamina, un azúcar, un ARN, un fosfato o un lípido) o inorgánico (como un ion metálico). Los grupos prostéticos se unen fuertemente a las proteínas e incluso pueden estar unidos mediante un enlace covalente. A menudo desempeñan un papel importante en la catálisis de las enzimas. Una proteína sin su grupo prostético se llama apoproteína, mientras que una proteína combinada con su grupo prostético se llama holoproteína. Por lo general, un grupo prostético unido de forma no covalente no puede eliminarse de la holoproteína sin desnaturalizarla. Por lo tanto, el término “grupo prostético” es muy general y hace hincapié en el carácter estrecho de su unión a la apoproteína. Define una propiedad estructural, en contraste con el término “coenzima” que define una propiedad funcional.

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Los grupos prostéticos son un subconjunto de los cofactores. Los iones metálicos y las coenzimas poco unidos siguen siendo cofactores, pero generalmente no se denominan grupos prostéticos[2][3][4] En las enzimas, los grupos prostéticos participan en el mecanismo catalítico y son necesarios para la actividad. Otros grupos prostéticos tienen propiedades estructurales. Es el caso de los restos de azúcares y lípidos en las glicoproteínas y lipoproteínas o del ARN en los ribosomas. Pueden ser muy grandes, representando la mayor parte de la proteína en los proteoglicanos, por ejemplo.

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